Zpět na hledání
| Identifikační kód | RIV/61388971:_____/20:00533326 |
|---|---|
| Název v anglickém jazyce | Acyltransferase-mediated selection of the length of the fatty acyl chain and of the acylation site governs activation of bacterial RTX toxins |
| Druh | J - Recenzovaný odborný článek (Jimp, Jsc a Jost) |
| Poddruh | J/A - Článek v odborném periodiku je obsažen v databázi Web of Science společností Thomson Reuters s příznakem „Article“, „Review“ nebo „Letter“ (Jimp) |
| Jazyk | eng - angličtina |
| Vědní obor | 10606 - Microbiology |
| Rok uplatnění | 2020 |
| Kód důvěrnosti údajů | S - Úplné a pravdivé údaje o výsledku nepodléhající ochraně podle zvláštních právních předpisů. |
| Počet výskytů výsledku | 2 |
| Počet tvůrců celkem | 10 |
| Počet domácích tvůrců | 10 |
| Výčet všech uvedených jednotlivých tvůrců | Radovan Fišer (státní příslušnost: CZ - Česká republika, domácí tvůrce: A, vedidk: 8246610, researcherid: E-4908-2012) Jana Holubová (státní příslušnost: CZ - Česká republika, domácí tvůrce: A, vedidk: 5377846, orcid: 0000-0002-0829-0976, researcherid: J-6862-2014) David Jurnečka (státní příslušnost: CZ - Česká republika, domácí tvůrce: A, vedidk: 2133452) Humaira Khaliq (státní příslušnost: PK - Pákistánská islámská republika, domácí tvůrce: A) Jiří Mašín (státní příslušnost: CZ - Česká republika, domácí tvůrce: A, vedidk: 5075084, researcherid: H-3125-2014) Radim Osička (státní příslušnost: CZ - Česká republika, domácí tvůrce: A, vedidk: 2408902, researcherid: H-6776-2014) Adriana Osičková (státní příslušnost: CZ - Česká republika, domácí tvůrce: A, vedidk: 2875004, orcid: 0000-0002-5739-1183, researcherid: H-6841-2014) Ondřej Staněk (státní příslušnost: CZ - Česká republika, domácí tvůrce: A, vedidk: 5476054, researcherid: J-8407-2014) Anna Suková (státní příslušnost: CZ - Česká republika, domácí tvůrce: A, vedidk: 5599661) Peter Šebo (státní příslušnost: CZ - Česká republika, domácí tvůrce: A, vedidk: 1076329, orcid: 0000-0002-9755-7715, researcherid: F-7423-2011) |
| Popis výsledku v anglickém jazyce | In a wide range of organisms, from bacteria to humans, numerous proteins have to be posttranslationally acylated to become biologically active. Bacterialrepeats intoxin (RTX) cytolysins form a prominent group of proteins that are synthesized as inactive protoxins and undergo posttranslational acylation on ?-amino groups of two internal conserved lysine residues by co-expressed toxin-activating acyltransferases. Here, we investigated how the chemical nature, position, and number of bound acyl chains govern the activities ofBordetella pertussisadenylate cyclase toxin (CyaA),Escherichia coli?-hemolysin (HlyA), andKingella kingaecytotoxin (RtxA). We found that the three protoxins are acylated in the sameE. colicell background by each of the CyaC, HlyC, and RtxC acyltransferases. We also noted that the acyltransferase selects from the bacterial pool of acyl?acyl carrier proteins (ACPs) an acyl chain of a specific length for covalent linkage to the protoxin. The acyltransferase also selects whether both or only one of two conserved lysine residues of the protoxin will be posttranslationally acylated. Functional assays revealed that RtxA has to be modified by 14-carbon fatty acyl chains to be biologically active, that HlyA remains active also when modified by 16-carbon acyl chains, and that CyaA is activated exclusively by 16-carbon acyl chains. These results suggest that the RTX toxin molecules are structurally adapted to the length of the acyl chains used for modification of their acylated lysine residue in the second, more conserved acylation site. |
| Klíčová slova oddělená středníkem | acylation;acyltransferase;cytotoxicit |
| Stránka www, na které se nachází výsledek | 9268-9280 |
| DOI výsledku | https://doi.org/10.1074/jbc.RA120.014122 |
| Odkaz na údaje z výzkumu | - |
Údaje o výsledku v závislosti na druhu výsledku
| Název periodika | Journal of Biological Chemistry |
|---|---|
| ISSN | 0021-9258 |
| e-ISSN | - |
| Svazek periodika | 295 |
| Číslo periodika v rámci uvedeného svazku | 28 |
| Stát vydavatele periodika | US - Spojené státy americké |
| Počet stran výsledku | 13 |
| Strana od-do | 9268-9280 |
| Kód UT WoS článku podle Web of Science | 000552758600001 |
| EID výsledku v databázi Scopus | 2-s2.0-85088202515 |
| Způsob publikování výsledku | A - Open Access |
| Předpokládaný termín zveřejnění plného textu výsledku | - |
Ostatní informace o výsledku
| Předkladatel | Mikrobiologický ústav AV ČR, v. v. i. |
|---|---|
| Dodavatel | AV0 - Akademie věd České republiky (AV ČR ) |
| Rok sběru | 2021 |
| Specifikace | RIV/61388971:_____/20:00533326!RIV21-AV0-61388971 |
| Datum poslední aktualizace výsledku | 04.05.2021 |
| Kontrolní číslo | 192251877 ( v1.0 ) |
Informace o dalších výskytech výsledku dodaného ostatními předkladateli
| Dodáno MŠMT v roce 2021 | RIV/00216208:11310/20:10413059 v dodávce dat RIV21-MSM-11310___/01:1 předkladatelem Univerzita Karlova / Přírodovědecká fakulta |
|---|
Odkazy na výzkumné aktivity, při jejichž řešení výsledek vznikl
| Podpora / návaznosti | Institucionální podpora na rozvoj výzkumné organizace |
|---|