Zpět na hledáníCoordination and redox state-dependent structural changes of the heme-based oxygen sensor AfGcHK associated with intraprotein signal transduction (2017)výskyt výsledku
| Identifikační kód | RIV/61388971:_____/17:00483974 |
|---|---|
| Název v anglickém jazyce | Coordination and redox state-dependent structural changes of the heme-based oxygen sensor AfGcHK associated with intraprotein signal transduction |
| Druh | J - Recenzovaný odborný článek (Jimp, Jsc a Jost) |
| Poddruh | J/A - Článek v odborném periodiku je obsažen v databázi Web of Science společností Thomson Reuters s příznakem „Article“, „Review“ nebo „Letter“ (Jimp) |
| Jazyk | eng - angličtina |
| Vědní obor | 10608 - Biochemistry and molecular biology |
| Rok uplatnění | 2017 |
| Kód důvěrnosti údajů | S - Úplné a pravdivé údaje o výsledku nepodléhající ochraně podle zvláštních právních předpisů. |
| Počet výskytů výsledku | 6 |
| Počet tvůrců celkem | 12 |
| Počet domácích tvůrců | 2 |
| Výčet všech uvedených jednotlivých tvůrců | Petr Man (státní příslušnost: CZ - Česká republika, domácí tvůrce: A, vedidk: 9259619, researcherid: H-2451-2014) Michal Rosůlek (státní příslušnost: CZ - Česká republika, domácí tvůrce: A, vedidk: 1737244) J. Bláha (státní příslušnost: CZ - Česká republika) Jan Dohnálek (státní příslušnost: CZ - Česká republika, researcherid: G-3573-2014) V. Fojtíková (státní příslušnost: CZ - Česká republika) Petr Kolenko (státní příslušnost: CZ - Česká republika) A. Lengalová (státní příslušnost: CZ - Česká republika) V. Martínek (státní příslušnost: CZ - Česká republika) M. Martínková (státní příslušnost: CZ - Česká republika) T. Shimizu (státní příslušnost: CZ - Česká republika) Tereza Skálová (státní příslušnost: CZ - Česká republika, researcherid: G-6422-2014) M. Stráňava (státní příslušnost: CZ - Česká republika) |
| Popis výsledku v anglickém jazyce | The heme-based oxygen sensor histidine kinase AfGcHK is part of a two-component signal transduction system in bacteria. O-2 binding to the Fe(II) heme complex of its N-terminal globin domain strongly stimulates autophosphorylation at His(183) in its C-terminal kinase domain. The 6-coordinate heme Fe(III)-OH- and -CN- complexes of AfGcHK are also active, but the 5-coordinate heme Fe(II) complex and the heme-free apo-form are inactive. Here, we determined the crystal structures of the isolated dimeric globin domains of the active Fe(III)-CN- and inactive 5-coordinate Fe(II) forms, revealing striking structural differences on the heme-proximal side of the globin domain. Using hydrogen/deuterium exchange coupled with mass spectrometry to characterize the conformations of the active and inactive forms of full-length AfGcHK in solution, we investigated the intramolecular signal transduction mechanisms. Major differences between the active and inactive forms were observed on the heme-proximal side (helix H5), at the dimerization interface (helices H6 and H7 and loop L7) of the globin domain and in the ATP-binding site (helices H9 and H11) of the kinase domain. Moreover, separation of the sensor and kinase domains, which deactivates catalysis, increased the solvent exposure of the globin domain-dimerization interface (helix H6) as well as the flex ibility and solvent exposure of helix H11. Together, these results suggest that structural changes at the heme-proximal side, the globin domain-dimerization interface, and the ATP-binding site are important in the signal transduction mechanism of AfGcHK. We conclude that AfGcHK functions as an ensemble of molecules sampling at least two conformational states. |
| Klíčová slova oddělená středníkem | INDUCED CONFORMATIONAL-CHANGES;TRANSCRIPTION ACTIVATOR COOA;COUPLED HISTIDINE KINASE |
| Stránka www, na které se nachází výsledek | - |
| DOI výsledku | 10.1074/jbc.M117.817023 |
| Odkaz na údaje z výzkumu | - |
Údaje o výsledku v závislosti na druhu výsledku
| Název periodika | Journal of Biological Chemistry |
|---|---|
| ISSN | 0021-9258 |
| e-ISSN | - |
| Svazek periodika | 292 |
| Číslo periodika v rámci uvedeného svazku | 51 |
| Stát vydavatele periodika | US - Spojené státy americké |
| Počet stran výsledku | 15 |
| Strana od-do | 20921-20935 |
| Kód UT WoS článku podle Web of Science | 000418453400010 |
| EID výsledku v databázi Scopus | - |
| Způsob publikování výsledku | - |
| Předpokládaný termín zveřejnění plného textu výsledku | - |
Ostatní informace o výsledku
| Předkladatel | Mikrobiologický ústav AV ČR, v. v. i. |
|---|---|
| Dodavatel | MSM - Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy (MŠMT) |
| Rok sběru | 2018 |
| Specifikace | RIV/61388971:_____/17:00483974!RIV18-MSM-61388971 |
| Datum poslední aktualizace výsledku | 23.05.2018 |
| Kontrolní číslo | 192031739 ( v1.0 ) |
Informace o dalších výskytech výsledku dodaného stejným předkladatelem
| Dodáno AV ČR v roce 2018 | RIV/61388971:_____/17:00483974 v dodávce dat RIV18-AV0-61388971/01:1 |
|---|
Informace o dalších výskytech výsledku dodaného ostatními předkladateli
| Dodáno AV ČR v roce 2018 | RIV/86652036:_____/17:00483974 v dodávce dat RIV18-AV0-86652036/01:2 předkladatelem Biotechnologický ústav AV ČR, v. v. i. |
|---|---|
| Dodáno MŠMT v roce 2018 | RIV/86652036:_____/17:00483974 v dodávce dat RIV18-MSM-86652036/01:1 předkladatelem Biotechnologický ústav AV ČR, v. v. i. |
| Dodáno MŠMT v roce 2018 | RIV/68407700:21340/17:00316855 v dodávce dat RIV18-MSM-21340___/01:2 předkladatelem České vysoké učení technické v Praze / Fakulta jaderná a fyzikálně inženýrská |
| Dodáno MŠMT v roce 2018 | RIV/00216208:11310/17:10367486 v dodávce dat RIV18-MSM-11310___/01:4 předkladatelem Univerzita Karlova / Přírodovědecká fakulta |
Odkazy na výzkumné aktivity, při jejichž řešení výsledek vznikl
| Projekt podporovaný MŠMT v programu ED | ED1.1.00/02.0109 - Biotechnologické a biomedicínské centrum Akademie věd a Univerzity Karlovy (2012 - 2015) |
|---|---|
| Projekt podporovaný MŠMT v programu LQ | LQ1604 - BIOCEV - od základního k aplikovanému výzkumu (2016 - 2020) |