Zpět na hledáníThe Assembly and Intermolecular Properties of the Hsp70-Tomm34-Hsp90 Molecular Chaperone Complex (2014)výskyt výsledku
Identifikační kód | RIV/61388971:_____/14:00440365 |
---|---|
Název v anglickém jazyce | The Assembly and Intermolecular Properties of the Hsp70-Tomm34-Hsp90 Molecular Chaperone Complex |
Druh | J - Recenzovaný odborný článek (Jimp, Jsc a Jost) |
Poddruh | - |
Jazyk | eng - angličtina |
Obor - skupina | E - Biovědy |
Obor | EE - Mikrobiologie, virologie |
Rok uplatnění | 2014 |
Kód důvěrnosti údajů | S - Úplné a pravdivé údaje o výsledku nepodléhající ochraně podle zvláštních právních předpisů. |
Počet výskytů výsledku | 4 |
Počet tvůrců celkem | 6 |
Počet domácích tvůrců | 1 |
Výčet všech uvedených jednotlivých tvůrců | Petr Man (státní příslušnost: CZ - Česká republika, domácí tvůrce: A, vedidk: 9259619) M. Durech (státní příslušnost: CZ - Česká republika) L. Hernychová (státní příslušnost: CZ - Česká republika) P. Müller (státní příslušnost: CZ - Česká republika) F. Trčka (státní příslušnost: CZ - Česká republika) B. Vojtěšek (státní příslušnost: CZ - Česká republika) |
Popis výsledku v anglickém jazyce | Maintenance of protein homeostasis by molecular chaperones Hsp70 and Hsp90 requires their spatial and functional coordination. The cooperation of Hsp70 and Hsp90 is influenced by their interaction with the network of co-chaperone proteins, some of whichcontain tetratricopeptide repeat (TPR) domains. Critical to these interactions are TPR domains that target co-chaperone binding to the EEVD-COOH motif that terminates Hsp70/Hsp90. Recently, the two-TPR domain-containing protein, Tomm34, was reported to bind both Hsp70 and Hsp90. Here we characterize the structural basis of Tomm34-Hsp70/Hsp90 interactions. Using multiple methods, including pull-down assays, fluorescence polarization, hydrogen/deuterium exchange, and site-directed mutagenesis, we definedthe binding activities and specificities of Tomm34 TPR domains toward Hsp70 and Hsp90. We found that Tomm34 TPR1 domain specifically binds Hsp70. This interaction is partly mediated by a non-canonical TPR1 two-carboxylate clamp and is str |
Klíčová slova oddělená středníkem | HSP90; chaperone; protein assembly |
Stránka www, na které se nachází výsledek | - |
Odkaz na údaje z výzkumu | - |
Údaje o výsledku v závislosti na druhu výsledku
Název periodika | Journal of Biological Chemistry |
---|---|
ISSN | 0021-9258 |
e-ISSN | - |
Svazek periodika | 289 |
Číslo periodika v rámci uvedeného svazku | 14 |
Stát vydavatele periodika | US - Spojené státy americké |
Počet stran výsledku | 15 |
Strana od-do | 9887-9901 |
Kód UT WoS článku podle Web of Science | 000333807000038 |
EID výsledku v databázi Scopus | - |
Způsob publikování výsledku | - |
Předpokládaný termín zveřejnění plného textu výsledku | - |
Ostatní informace o výsledku
Předkladatel | Mikrobiologický ústav AV ČR, v. v. i. |
---|---|
Dodavatel | AV0 - Akademie věd České republiky (AV ČR ) |
Rok sběru | 2015 |
Specifikace | RIV/61388971:_____/14:00440365!RIV15-AV0-61388971 |
Datum poslední aktualizace výsledku | 09.09.2015 |
Kontrolní číslo | 152319386 |
Informace o dalších výskytech výsledku dodaného ostatními předkladateli
Dodáno MŠMT v roce 2015 | RIV/00209805:_____/14:#0000511 v dodávce dat RIV15-MSM-00209805/01:1 předkladatelem Masarykův onkologický ústav |
---|---|
Dodáno MŠMT v roce 2015 | RIV/00216208:11310/14:10286928 v dodávce dat RIV15-MSM-11310___/01:1 předkladatelem Univerzita Karlova v Praze / Přírodovědecká fakulta |
Dodáno MZ v roce 2015 | RIV/00209805:_____/14:#0000511 v dodávce dat RIV15-MZ0-00209805/01:1 předkladatelem Masarykův onkologický ústav |
Odkazy na výzkumné aktivity, při jejichž řešení výsledek vznikl
Podpora / návaznosti | Institucionální podpora na rozvoj výzkumné organizace |
---|