Informační systém výzkumu,
vývoje a inovací

Rejstřík informací o výsledcích

Jednoduché vyhledávání

Zpět na hledáníThe Assembly and Intermolecular Properties of the Hsp70-Tomm34-Hsp90 Molecular Chaperone Complex (2014)výskyt výsledku

Identifikační kód RIV/61388971:_____/14:00440365
Název v anglickém jazyce The Assembly and Intermolecular Properties of the Hsp70-Tomm34-Hsp90 Molecular Chaperone Complex
Druh J - Recenzovaný odborný článek (Jimp, Jsc a Jost)
Poddruh -
Jazyk eng - angličtina
Obor - skupina E - Biovědy
Obor EE - Mikrobiologie, virologie
Rok uplatnění 2014
Kód důvěrnosti údajů S - Úplné a pravdivé údaje o výsledku nepodléhající ochraně podle zvláštních právních předpisů.
Počet výskytů výsledku 4
Počet tvůrců celkem 6
Počet domácích tvůrců 1
Výčet všech uvedených jednotlivých tvůrců Petr Man (státní příslušnost: CZ - Česká republika, domácí tvůrce: A, vedidk: 9259619)
M. Durech (státní příslušnost: CZ - Česká republika)
L. Hernychová (státní příslušnost: CZ - Česká republika)
P. Müller (státní příslušnost: CZ - Česká republika)
F. Trčka (státní příslušnost: CZ - Česká republika)
B. Vojtěšek (státní příslušnost: CZ - Česká republika)
Popis výsledku v anglickém jazyce Maintenance of protein homeostasis by molecular chaperones Hsp70 and Hsp90 requires their spatial and functional coordination. The cooperation of Hsp70 and Hsp90 is influenced by their interaction with the network of co-chaperone proteins, some of whichcontain tetratricopeptide repeat (TPR) domains. Critical to these interactions are TPR domains that target co-chaperone binding to the EEVD-COOH motif that terminates Hsp70/Hsp90. Recently, the two-TPR domain-containing protein, Tomm34, was reported to bind both Hsp70 and Hsp90. Here we characterize the structural basis of Tomm34-Hsp70/Hsp90 interactions. Using multiple methods, including pull-down assays, fluorescence polarization, hydrogen/deuterium exchange, and site-directed mutagenesis, we definedthe binding activities and specificities of Tomm34 TPR domains toward Hsp70 and Hsp90. We found that Tomm34 TPR1 domain specifically binds Hsp70. This interaction is partly mediated by a non-canonical TPR1 two-carboxylate clamp and is str
Klíčová slova oddělená středníkem HSP90; chaperone; protein assembly
Stránka www, na které se nachází výsledek -
Odkaz na údaje z výzkumu -

Údaje o výsledku v závislosti na druhu výsledku

Název periodika Journal of Biological Chemistry
ISSN 0021-9258
e-ISSN -
Svazek periodika 289
Číslo periodika v rámci uvedeného svazku 14
Stát vydavatele periodika US - Spojené státy americké
Počet stran výsledku 15
Strana od-do 9887-9901
Kód UT WoS článku podle Web of Science 000333807000038
EID výsledku v databázi Scopus -
Způsob publikování výsledku -
Předpokládaný termín zveřejnění plného textu výsledku -

Ostatní informace o výsledku

Předkladatel Mikrobiologický ústav AV ČR, v. v. i.
Dodavatel AV0 - Akademie věd České republiky (AV ČR )
Rok sběru 2015
Specifikace RIV/61388971:_____/14:00440365!RIV15-AV0-61388971
Datum poslední aktualizace výsledku 09.09.2015
Kontrolní číslo 152319386

Informace o dalších výskytech výsledku dodaného ostatními předkladateli

Dodáno MŠMT v roce 2015 RIV/00209805:_____/14:#0000511 v dodávce dat RIV15-MSM-00209805/01:1 předkladatelem Masarykův onkologický ústav
Dodáno MŠMT v roce 2015 RIV/00216208:11310/14:10286928 v dodávce dat RIV15-MSM-11310___/01:1 předkladatelem Univerzita Karlova v Praze / Přírodovědecká fakulta
Dodáno MZ v roce 2015 RIV/00209805:_____/14:#0000511 v dodávce dat RIV15-MZ0-00209805/01:1 předkladatelem Masarykův onkologický ústav

Odkazy na výzkumné aktivity, při jejichž řešení výsledek vznikl

Podpora / návaznosti Institucionální podpora na rozvoj výzkumné organizace
Vyhledávání ...