Informační systém výzkumu,
vývoje a inovací

Rejstřík informací o výsledcích

Jednoduché vyhledávání

Zpět na hledáníSubunit Folds and Maturation Pathway of a dsRNA Virus Capsid (2013)výskyt výsledku

Identifikační kód RIV/00216224:14740/13:00069193
Název v anglickém jazyce Subunit Folds and Maturation Pathway of a dsRNA Virus Capsid
Druh J - Recenzovaný odborný článek (Jimp, Jsc a Jost)
Poddruh -
Jazyk eng - angličtina
Obor - skupina E - Biovědy
Obor EE - Mikrobiologie, virologie
Rok uplatnění 2013
Kód důvěrnosti údajů S - Úplné a pravdivé údaje o výsledku nepodléhající ochraně podle zvláštních právních předpisů.
Počet výskytů výsledku 2
Počet tvůrců celkem 10
Počet domácích tvůrců 2
Výčet všech uvedených jednotlivých tvůrců Daniel Němeček (státní příslušnost: CZ - Česká republika, domácí tvůrce: A, vedidk: 3181707)
Pavel Plevka (státní příslušnost: CZ - Česká republika, domácí tvůrce: A, vedidk: 5394341)
Evžen Boura (státní příslušnost: CZ - Česká republika)
J Bernard Heymann (státní příslušnost: US - Spojené státy americké)
James H Hurley (státní příslušnost: US - Spojené státy americké)
Naiqian Cheng (státní příslušnost: US - Spojené státy americké)
Leonard Mindich (státní příslušnost: US - Spojené státy americké)
Jian Qiao (státní příslušnost: US - Spojené státy americké)
Alasdair C Steven (státní příslušnost: US - Spojené státy americké)
Weimin Wu (státní příslušnost: US - Spojené státy americké)
Popis výsledku v anglickém jazyce The cystovirus phi 6 shares several distinct features with other double-stranded RNA (dsRNA) viruses, including the human pathogen, rotavirus: segmented genomes, nonequivalent packing of 120 subunits in its icosahedral capsid, and capsids as compartmentsfor transcription and replication. phi 6 assembles as a dodecahedral procapsid that undergoes major conformational changes as it matures into the spherical capsid. We determined the crystal structure of the capsid protein, P1, revealing a flattened trapezoid subunit with an alpha-helical fold. We also solved the procapsid with cryo-electron microscopy to comparable resolution. Fitting the crystal structure into the procapsid disclosed substantial conformational differences between the two P1 conformers. Maturation via two intermediate states involves remodeling on a similar scale, besides huge rigid-body rotations.
Klíčová slova oddělená středníkem Bacteriophage phi6; Cystoviridae; cryo-electron microscopy; capsid structure; capsid expansion; segmented genome; conformational change; RNA packaging
Stránka www, na které se nachází výsledek http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/23891288
DOI výsledku 10.1016/j.str.2013.06.007
Odkaz na údaje z výzkumu -

Údaje o výsledku v závislosti na druhu výsledku

Název periodika Structure
ISSN 0969-2126
e-ISSN -
Svazek periodika 21
Číslo periodika v rámci uvedeného svazku 8
Stát vydavatele periodika US - Spojené státy americké
Počet stran výsledku 10
Strana od-do 1374-1383
Kód UT WoS článku podle Web of Science 000322927900013
EID výsledku v databázi Scopus -
Způsob publikování výsledku -
Předpokládaný termín zveřejnění plného textu výsledku -

Ostatní informace o výsledku

Předkladatel Masarykova univerzita / Středoevropský technologický institut
Dodavatel MSM - Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy (MŠMT)
Rok sběru 2014
Specifikace RIV/00216224:14740/13:00069193!RIV14-MSM-14740___
Datum poslední aktualizace výsledku 29.05.2014
Kontrolní číslo 56499827

Informace o dalších výskytech výsledku dodaného ostatními předkladateli

Dodáno AV ČR v roce 2014 RIV/61388963:_____/13:00396078 v dodávce dat RIV14-AV0-61388963/01:1 předkladatelem Ústav organické chemie a biochemie AV ČR, v. v. i.

Odkazy na výzkumné aktivity, při jejichž řešení výsledek vznikl

Projekt podporovaný MŠMT v programu ED ED1.1.00/02.0068 - CEITEC - central european institute of technology (2011 - 2015)
Vyhledávání ...