| Identifikační kód |
RIV/00216224:14740/11:00049967 |
| Název v anglickém jazyce |
Calculating pKa of selected active site aminoacids in acetylcholinesterase |
| Druh |
O - Ostatní výsledky, které nelze zařadit do žádného z definovaných druhů výsledků |
| Jazyk |
eng - angličtina |
| Obor - skupina |
C - Chemie |
| Obor |
CF - Fyzikální chemie a teoretická chemie |
| Rok uplatnění |
2011 |
| Kód důvěrnosti údajů |
S - Úplné a pravdivé údaje o výsledku nepodléhající ochraně podle zvláštních právních předpisů. |
| Počet výskytů výsledku |
3 |
| Počet tvůrců celkem |
2 |
| Počet domácích tvůrců |
2 |
| Výčet všech uvedených jednotlivých tvůrců |
Jaroslav Koča (státní příslušnost: CZ - Česká republika, domácí tvůrce: A, vedidk: 4347374)
Jiří Wiesner (státní příslušnost: CZ - Česká republika, domácí tvůrce: A, vedidk: 9762132) |
| Popis výsledku v anglickém jazyce |
Acetylcholinesterase (AChE) is an important enzyme participating in nerve signal transmission connected with Alzheimer disease and nerve agent poisoning. Initial molecular dynamics simulations using the Amber force field 03 have revealed a strong dependence of the dynamics on the protonation state of the AChE's active site. Simulations of the protonated AChE were much more stable than that of the deprotonated form where significant changes in the vicinity of the charged residues occurred. AChE's activesite contains three glutamic acid residues located close to each other (less than 8 A in the crystal structure). Using thermodynamic integration and the Amber force field 99SB, the pKa of these three glutamic acid residues was calculated. The calculatedpKa shift values appear to be overestimated and differ for forward and backward runs significantly. According to the results, AChE should have two of the three glutamate residues protonated. |
| Klíčová slova oddělená středníkem |
acetylcholinesterase; thermodynamics integration; pKa; glutamic acid |
| Stránka www, na které se nachází výsledek |
- |
| Odkaz na údaje z výzkumu |
- |