Zpět na hledáníFusion of two unrelated protein domains in a chimera protein and its 3D prediction: Justification of the X-ray reference structures as a prediction benchmark (2022)výskyt výsledku
Identifikační kód | RIV/00216208:11310/22:10458346 |
---|---|
Název v anglickém jazyce | Fusion of two unrelated protein domains in a chimera protein and its 3D prediction: Justification of the X-ray reference structures as a prediction benchmark |
Druh | J - Recenzovaný odborný článek (Jimp, Jsc a Jost) |
Poddruh | J/A - Článek v odborném periodiku je obsažen v databázi Web of Science společností Thomson Reuters s příznakem „Article“, „Review“ nebo „Letter“ (Jimp) |
Jazyk | eng - angličtina |
Vědní obor | 10608 - Biochemistry and molecular biology |
Rok uplatnění | 2022 |
Kód důvěrnosti údajů | S - Úplné a pravdivé údaje o výsledku nepodléhající ochraně podle zvláštních právních předpisů. |
Počet výskytů výsledku | 6 |
Počet tvůrců celkem | 6 |
Počet domácích tvůrců | 2 |
Výčet všech uvedených jednotlivých tvůrců | Kateřina Mertová (státní příslušnost: CZ - Česká republika, domácí tvůrce: A, vedidk: 6439514) Josef Šulc (státní příslušnost: CZ - Česká republika, domácí tvůrce: A, vedidk: 9892807) Kristýna Boušová (státní příslušnost: CZ - Česká republika, orcid: 0000-0001-9030-3811, researcherid: AAT-8543-2020) Konstantinos Tripsianes (státní příslušnost: CZ - Česká republika, orcid: 0000-0003-0948-813X) Jiří Vondrášek (státní příslušnost: CZ - Česká republika, orcid: 0000-0002-6066-973X, scopusid: 6603730744, researcherid: A-4244-2008) Jiří Vymětal (státní příslušnost: CZ - Česká republika, orcid: 0000-0002-0165-8707, scopusid: 23981240700, researcherid: R-1167-2017) |
Popis výsledku v anglickém jazyce | Proteins are naturally formed by domains edging their functional and structural properties. A domain out of the context of an entire protein can retain its structure and to some extent also function on its own. These properties rationalize construction of artificial fusion multidomain proteins with unique combination of various functions. Information on the specific functional and structural characteristics of individual domains in the context of new artificial fusion proteins is inevitably encoded in sequential order of composing domains defining their mutual spatial positions. So the challenges in designing new proteins with new domain combinations lie dominantly in structure/function prediction and its context dependency. Despite the enormous body of publications on artificial fusion proteins, the task of their structure/function prediction is complex and nontrivial. The degree of spatial freedom facilitated by a linker between domains and their mutual orientation driven by noncovalent interactions is beyond a simple and straightforward methodology to predict their structure with reasonable accuracy. In the presented manuscript, we tested methodology using available modeling tools and computational methods. We show that the process and methodology of such prediction are not straightforward and must be done with care even when recently introduced AlphaFold II is used. We also addressed a question of benchmarking standards for prediction of multidomain protein structures-X-ray or Nuclear Magnetic Resonance experiments. On the study of six two-domain protein chimeras as well as their composing domains and their X-ray structures selected from PDB, we conclude that the major obstacle for justified prediction is inappropriate sampling of the conformational space by the explored methods. On the other hands, we can still address particular steps of the methodology and improve the process of chimera proteins prediction. |
Klíčová slova oddělená středníkem | X-ray crystallography;molecular simulations;fusion proteins;3D structure prediction |
Stránka www, na které se nachází výsledek | https://verso.is.cuni.cz/pub/verso.fpl?fname=obd_publikace_handle&handle=Q6QEM4UWOF |
DOI výsledku | 10.1002/prot.26398 |
Odkaz na údaje z výzkumu | - |
Údaje o výsledku v závislosti na druhu výsledku
Název periodika | Proteins |
---|---|
ISSN | 0887-3585 |
e-ISSN | 1097-0134 |
Svazek periodika | 90 |
Číslo periodika v rámci uvedeného svazku | 12 |
Stát vydavatele periodika | US - Spojené státy americké |
Počet stran výsledku | 13 |
Strana od-do | 2067-2079 |
Kód UT WoS článku podle Web of Science | 000830348600001 |
EID výsledku v databázi Scopus | 2-s2.0-85134755683 |
Způsob publikování výsledku | A - Open Access |
Předpokládaný termín zveřejnění plného textu výsledku | - |
Ostatní informace o výsledku
Předkladatel | Univerzita Karlova / Přírodovědecká fakulta |
---|---|
Dodavatel | MSM - Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy (MŠMT) |
Rok sběru | 2023 |
Specifikace | RIV/00216208:11310/22:10458346!RIV23-MSM-11310___ |
Datum poslední aktualizace výsledku | 25.05.2023 |
Kontrolní číslo | 192475278 ( v1.0 ) |
Informace o dalších výskytech výsledku dodaného ostatními předkladateli
Dodáno AV ČR v roce 2023 | RIV/61388963:_____/22:00559713 v dodávce dat RIV23-AV0-61388963 předkladatelem Ústav organické chemie a biochemie AV ČR, v. v. i. |
---|---|
Dodáno GA ČR v roce 2023 | RIV/00216224:14740/22:00128476 v dodávce dat RIV23-GA0-14740___ předkladatelem Masarykova univerzita / Středoevropský technologický institut |
Dodáno GA ČR v roce 2023 | RIV/61388963:_____/22:00559713 v dodávce dat RIV23-GA0-61388963 předkladatelem Ústav organické chemie a biochemie AV ČR, v. v. i. |
Dodáno MŠMT v roce 2023 | RIV/00216224:14740/22:00128476 v dodávce dat RIV23-MSM-14740___ předkladatelem Masarykova univerzita / Středoevropský technologický institut |
Dodáno MŠMT v roce 2023 | RIV/61388963:_____/22:00559713 v dodávce dat RIV23-MSM-61388963 předkladatelem Ústav organické chemie a biochemie AV ČR, v. v. i. |
Odkazy na výzkumné aktivity, při jejichž řešení výsledek vznikl
Projekt podporovaný MŠMT v programu LM | LM2018131 - Česká národní infrastruktura pro biologická data (2020 - 2022) |
---|---|
Podpora / návaznosti | Institucionální podpora na rozvoj výzkumné organizace |