Informační systém výzkumu,
vývoje a inovací

Rejstřík informací o výsledcích

Jednoduché vyhledávání

Zpět na hledáníFusion of two unrelated protein domains in a chimera protein and its 3D prediction: Justification of the X-ray reference structures as a prediction benchmark (2022)výskyt výsledku

Identifikační kód RIV/00216208:11310/22:10458346
Název v anglickém jazyce Fusion of two unrelated protein domains in a chimera protein and its 3D prediction: Justification of the X-ray reference structures as a prediction benchmark
Druh J - Recenzovaný odborný článek (Jimp, Jsc a Jost)
Poddruh J/A - Článek v odborném periodiku je obsažen v databázi Web of Science společností Thomson Reuters s příznakem „Article“, „Review“ nebo „Letter“ (Jimp)
Jazyk eng - angličtina
Vědní obor 10608 - Biochemistry and molecular biology
Rok uplatnění 2022
Kód důvěrnosti údajů S - Úplné a pravdivé údaje o výsledku nepodléhající ochraně podle zvláštních právních předpisů.
Počet výskytů výsledku 6
Počet tvůrců celkem 6
Počet domácích tvůrců 2
Výčet všech uvedených jednotlivých tvůrců Kateřina Mertová (státní příslušnost: CZ - Česká republika, domácí tvůrce: A, vedidk: 6439514)
Josef Šulc (státní příslušnost: CZ - Česká republika, domácí tvůrce: A, vedidk: 9892807)
Kristýna Boušová (státní příslušnost: CZ - Česká republika, orcid: 0000-0001-9030-3811, researcherid: AAT-8543-2020)
Konstantinos Tripsianes (státní příslušnost: CZ - Česká republika, orcid: 0000-0003-0948-813X)
Jiří Vondrášek (státní příslušnost: CZ - Česká republika, orcid: 0000-0002-6066-973X, scopusid: 6603730744, researcherid: A-4244-2008)
Jiří Vymětal (státní příslušnost: CZ - Česká republika, orcid: 0000-0002-0165-8707, scopusid: 23981240700, researcherid: R-1167-2017)
Popis výsledku v anglickém jazyce Proteins are naturally formed by domains edging their functional and structural properties. A domain out of the context of an entire protein can retain its structure and to some extent also function on its own. These properties rationalize construction of artificial fusion multidomain proteins with unique combination of various functions. Information on the specific functional and structural characteristics of individual domains in the context of new artificial fusion proteins is inevitably encoded in sequential order of composing domains defining their mutual spatial positions. So the challenges in designing new proteins with new domain combinations lie dominantly in structure/function prediction and its context dependency. Despite the enormous body of publications on artificial fusion proteins, the task of their structure/function prediction is complex and nontrivial. The degree of spatial freedom facilitated by a linker between domains and their mutual orientation driven by noncovalent interactions is beyond a simple and straightforward methodology to predict their structure with reasonable accuracy. In the presented manuscript, we tested methodology using available modeling tools and computational methods. We show that the process and methodology of such prediction are not straightforward and must be done with care even when recently introduced AlphaFold II is used. We also addressed a question of benchmarking standards for prediction of multidomain protein structures-X-ray or Nuclear Magnetic Resonance experiments. On the study of six two-domain protein chimeras as well as their composing domains and their X-ray structures selected from PDB, we conclude that the major obstacle for justified prediction is inappropriate sampling of the conformational space by the explored methods. On the other hands, we can still address particular steps of the methodology and improve the process of chimera proteins prediction.
Klíčová slova oddělená středníkem X-ray crystallography;molecular simulations;fusion proteins;3D structure prediction
Stránka www, na které se nachází výsledek https://verso.is.cuni.cz/pub/verso.fpl?fname=obd_publikace_handle&handle=Q6QEM4UWOF
DOI výsledku 10.1002/prot.26398
Odkaz na údaje z výzkumu -

Údaje o výsledku v závislosti na druhu výsledku

Název periodika Proteins
ISSN 0887-3585
e-ISSN 1097-0134
Svazek periodika 90
Číslo periodika v rámci uvedeného svazku 12
Stát vydavatele periodika US - Spojené státy americké
Počet stran výsledku 13
Strana od-do 2067-2079
Kód UT WoS článku podle Web of Science 000830348600001
EID výsledku v databázi Scopus 2-s2.0-85134755683
Způsob publikování výsledku A - Open Access
Předpokládaný termín zveřejnění plného textu výsledku -

Ostatní informace o výsledku

Předkladatel Univerzita Karlova / Přírodovědecká fakulta
Dodavatel MSM - Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy (MŠMT)
Rok sběru 2023
Specifikace RIV/00216208:11310/22:10458346!RIV23-MSM-11310___
Datum poslední aktualizace výsledku 25.05.2023
Kontrolní číslo 192475278 ( v1.0 )

Informace o dalších výskytech výsledku dodaného ostatními předkladateli

Dodáno AV ČR v roce 2023 RIV/61388963:_____/22:00559713 v dodávce dat RIV23-AV0-61388963 předkladatelem Ústav organické chemie a biochemie AV ČR, v. v. i.
Dodáno GA ČR v roce 2023 RIV/00216224:14740/22:00128476 v dodávce dat RIV23-GA0-14740___ předkladatelem Masarykova univerzita / Středoevropský technologický institut
Dodáno GA ČR v roce 2023 RIV/61388963:_____/22:00559713 v dodávce dat RIV23-GA0-61388963 předkladatelem Ústav organické chemie a biochemie AV ČR, v. v. i.
Dodáno MŠMT v roce 2023 RIV/00216224:14740/22:00128476 v dodávce dat RIV23-MSM-14740___ předkladatelem Masarykova univerzita / Středoevropský technologický institut
Dodáno MŠMT v roce 2023 RIV/61388963:_____/22:00559713 v dodávce dat RIV23-MSM-61388963 předkladatelem Ústav organické chemie a biochemie AV ČR, v. v. i.

Odkazy na výzkumné aktivity, při jejichž řešení výsledek vznikl

Projekt podporovaný MŠMT v programu LM LM2018131 - Česká národní infrastruktura pro biologická data (2020 - 2022)
Podpora / návaznosti Institucionální podpora na rozvoj výzkumné organizace
Vyhledávání ...