Zpět na hledání
| Identifikační kód | RIV/00216208:11310/20:10413059 |
|---|---|
| Název v anglickém jazyce | Acyltransferase-mediated selection of the length of the fatty acyl chain and of the acylation site governs activation of bacterial RTX toxins |
| Druh | J - Recenzovaný odborný článek (Jimp, Jsc a Jost) |
| Poddruh | J/A - Článek v odborném periodiku je obsažen v databázi Web of Science společností Thomson Reuters s příznakem „Article“, „Review“ nebo „Letter“ (Jimp) |
| Jazyk | eng - angličtina |
| Vědní obor | 10608 - Biochemistry and molecular biology |
| Rok uplatnění | 2020 |
| Kód důvěrnosti údajů | S - Úplné a pravdivé údaje o výsledku nepodléhající ochraně podle zvláštních právních předpisů. |
| Počet výskytů výsledku | 2 |
| Počet tvůrců celkem | 10 |
| Počet domácích tvůrců | 3 |
| Výčet všech uvedených jednotlivých tvůrců | Radovan Fišer (státní příslušnost: CZ - Česká republika, domácí tvůrce: A, vedidk: 8246610, orcid: 0000-0003-4516-0086, scopusid: 16506945200, researcherid: E-4908-2012) David Jurnečka (státní příslušnost: CZ - Česká republika, domácí tvůrce: A, vedidk: 2133452, orcid: 0000-0002-1690-8908, researcherid: L-7246-2017) Adriana Osičková (státní příslušnost: CZ - Česká republika, domácí tvůrce: A, vedidk: 2875004, orcid: 0000-0002-5739-1183, scopusid: 6506999089, researcherid: H-6841-2014) Jana Holubová (státní příslušnost: CZ - Česká republika, orcid: 0000-0002-0829-0976) Humaira Khaliq (státní příslušnost: CZ - Česká republika, orcid: 0000-0003-2035-9232) Jiří Mašín (státní příslušnost: CZ - Česká republika, orcid: 0000-0001-6258-4599) Radim Osička (státní příslušnost: CZ - Česká republika, orcid: 0000-0003-2626-5456) Ondřej Staněk (státní příslušnost: CZ - Česká republika) Anna Suková (státní příslušnost: CZ - Česká republika, orcid: 0000-0003-2447-1758) Peter Šebo (státní příslušnost: CZ - Česká republika, orcid: 0000-0002-9755-7715, scopusid: 7005068025) |
| Popis výsledku v anglickém jazyce | In a wide range of organisms, from bacteria to humans, numerous proteins have to be posttranslationally acylated to become biologically active. Bacterial repeats in toxin (RTX) cytolysins form a prominent group of proteins that are synthesized as inactive protoxins and undergo posttranslational acylation on ε-amino groups of two internal conserved lysine residues by co-expressed toxin-activating acyltransferases. Here, we investigated how the chemical nature, position, and number of bound acyl chains govern the activities of Bordetella pertussis adenylate cyclase toxin (CyaA), Escherichia coli α-hemolysin (HlyA), and Kingella kingae cytotoxin (RtxA). We found that the three protoxins are acylated in the same E. coli cell background by each of the CyaC, HlyC, and RtxC acyltransferases. We also noted that the acyltransferase selects from the bacterial pool of acyl-acyl carrier proteins (ACPs) an acyl chain of a specific length for covalent linkage to the protoxin. The acyltransferase also selects whether both or only one of two conserved lysine residues of the protoxin will be posttranslationally acylated. Functional assays revealed that RtxA has to be modified by 14-carbon fatty acyl chains to be biologically active, that HlyA remains active also when modified by 16-carbon acyl chains, and that CyaA is activated exclusively by 16-carbon acyl chains. These results suggest that the RTX toxin molecules are structurally adapted to the length of the acyl chains used for modification of their acylated lysine residue in the second, more conserved acylation site. |
| Klíčová slova oddělená středníkem | α-hemolysin (HlyA);protoxin;protein translocation;protein acylation;posttranslational modification;fatty acyl;fatty acid;cytotoxin (RtxA);cytotoxicity;bacterial toxin;adenylate cyclase toxin (CyaA);acyltransferase;acylation;RTX toxin |
| Stránka www, na které se nachází výsledek | https://verso.is.cuni.cz/pub/verso.fpl?fname=obd_publikace_handle&handle=IvrM9_k39. |
| DOI výsledku | https://doi.org/10.1074/jbc.RA120.014122 |
| Odkaz na údaje z výzkumu | - |
Údaje o výsledku v závislosti na druhu výsledku
| Název periodika | Journal of Biological Chemistry |
|---|---|
| ISSN | 0021-9258 |
| e-ISSN | - |
| Svazek periodika | 295 |
| Číslo periodika v rámci uvedeného svazku | 28 |
| Stát vydavatele periodika | US - Spojené státy americké |
| Počet stran výsledku | 13 |
| Strana od-do | 9268-9280 |
| Kód UT WoS článku podle Web of Science | 000552758600001 |
| EID výsledku v databázi Scopus | 2-s2.0-85088202515 |
| Způsob publikování výsledku | A - Open Access |
| Předpokládaný termín zveřejnění plného textu výsledku | - |
Ostatní informace o výsledku
| Předkladatel | Univerzita Karlova / Přírodovědecká fakulta |
|---|---|
| Dodavatel | MSM - Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy (MŠMT) |
| Rok sběru | 2021 |
| Specifikace | RIV/00216208:11310/20:10413059!RIV21-MSM-11310___ |
| Datum poslední aktualizace výsledku | 12.05.2021 |
| Kontrolní číslo | 192281914 ( v1.0 ) |
Informace o dalších výskytech výsledku dodaného ostatními předkladateli
| Dodáno AV ČR v roce 2021 | RIV/61388971:_____/20:00533326 v dodávce dat RIV21-AV0-61388971/01:1 předkladatelem Mikrobiologický ústav AV ČR, v. v. i. |
|---|
Odkazy na výzkumné aktivity, při jejichž řešení výsledek vznikl
| Podpora / návaznosti | Institucionální podpora na rozvoj výzkumné organizace Specifický výzkum na vysokých školách, poskytovatel MŠMT |
|---|