| Identifikační kód |
RIV/00209805:_____/14:#0000511 |
| Název v anglickém jazyce |
The assembly and intermolecular properties of the Hsp70-Tomm34-Hsp90 molecular chaperone complex |
| Druh |
J - Recenzovaný odborný článek (Jimp, Jsc a Jost) |
| Poddruh |
- |
| Jazyk |
eng - angličtina |
| Obor - skupina |
F - Lékařské vědy |
| Obor |
FD - Onkologie a hematologie |
| Rok uplatnění |
2014 |
| Kód důvěrnosti údajů |
S - Úplné a pravdivé údaje o výsledku nepodléhající ochraně podle zvláštních právních předpisů. |
| Počet výskytů výsledku |
4 |
| Počet tvůrců celkem |
6 |
| Počet domácích tvůrců |
5 |
| Výčet všech uvedených jednotlivých tvůrců |
Michal Ďurech (státní příslušnost: SK - Slovenská republika, domácí tvůrce: A, vedidk: 6505368)
Lenka Hernychová (státní příslušnost: CZ - Česká republika, domácí tvůrce: A, vedidk: 3764915)
Petr Müller (státní příslušnost: CZ - Česká republika, domácí tvůrce: A, vedidk: 5395488)
FIlip Trčka (státní příslušnost: CZ - Česká republika, domácí tvůrce: A, vedidk: 3003221)
Bořivoj Vojtěšek (státní příslušnost: CZ - Česká republika, domácí tvůrce: A, vedidk: 9637419)
Petr Man (státní příslušnost: CZ - Česká republika) |
| Popis výsledku v anglickém jazyce |
Maintenance of protein homeostasis by molecular chaperones Hsp70 and Hsp90 requires their spatial and functional coordination. The cooperation of Hsp70 and Hsp90 is influenced by their interaction with the network of cochaperone proteins, some of which contain tetratricopeptide repeat (TPR) domains. Critical to these interactions are TPR domains that target co-chaperone binding to the EEVD-COOH motif that terminates Hsp70/Hsp90. Recently, the two TPR domain containing protein, Tomm34, was reported to bind both Hsp70 and Hsp90. Here we characterize the structural basis of Tomm34-Hsp70/Hsp90 interactions. Using multiple methods including pull-down assays, fluorescence polarization, hydrogen/deuterium exchange and site-directed mutagenesis we defined thebinding activities and specificities of Tomm34 TPR domains towards Hsp70 and Hsp90. We found that Tomm34 TPR1 domain specifically binds Hsp70. This interaction is partly mediated by a non-canonical TPR1 twocarboxylate clamp and is strengt |
| Klíčová slova oddělená středníkem |
Co-chaperone; TPR domain; H/D exchange; Hsp70; Hsp90 |
| Stránka www, na které se nachází výsledek |
http://www.jbc.org/cgi/doi/10.1074/jbc.M113.526046 |
| DOI výsledku |
10.1074/jbc.M113.526046 |
| Odkaz na údaje z výzkumu |
- |