| Identifikační kód |
RIV/00209805:_____/10:#0000680 |
| Název v anglickém jazyce |
Divergent substrate-binding loop within the pro-oncogenic protein anterior gradient-2 forms a docking site for Reptin |
| Druh |
J - Recenzovaný odborný článek (Jimp, Jsc a Jost) |
| Poddruh |
- |
| Jazyk |
eng - angličtina |
| Obor - skupina |
E - Biovědy |
| Obor |
EB - Genetika a molekulární biologie |
| Rok uplatnění |
2010 |
| Kód důvěrnosti údajů |
S - Úplné a pravdivé údaje o výsledku nepodléhající ochraně podle zvláštních právních předpisů. |
| Počet výskytů výsledku |
4 |
| Popis výsledku v anglickém jazyce |
Anterior gradient-2 (AGR2) functions in a range of biological systems, including goblet cell formation, limb regeneration, inhibition of p53, and metastasis. There are no well-validated binding proteins for AGR2 protein despite the wealth of data implicating an important cellular function in vertebrates. The yeast two-hybrid system was used to isolate the ATP binding protein Reptin as an AGR2-interacting protein. AGR2 formed a stable complex in human cell lysates with Reptin, thus validating Reptin as an AGR2 binding protein in cells. Reptin was also shown to be overproduced in a panel of primary breast cancer biopsy specimens, relative to normal adjacent tissue from the same patient, suggesting a role in cancer growth in vivo. Mutations were made at the two ATP binding motifs in Reptin to evaluate the effects of ATP on Reptin?AGR2 complex stability. Loss-of-ATP binding mutations at the Walker A motif (K83A) or gain-of- ATP binding mutations at the Walker B motif (D299N) resulted in Re |
| Klíčová slova oddělená středníkem |
p53; Reptin; AGR2; cancer; ATP |
| Stránka www, na které se nachází výsledek |
http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0022283610010235 |
| DOI výsledku |
10.1016/j.jmb.2010.09.035 |
| Odkaz na údaje z výzkumu |
- |