Informační systém výzkumu,
vývoje a inovací

Rejstřík informací o výsledcích

Jednoduché vyhledávání

Zpět na hledáníStructural Insights into (Tere)phthalate-Ester Hydrolysis by a Carboxylesterase and Its Role in Promoting PET Depolymerization (2022)výskyt výsledku

Identifikační kód RIV/00159816:_____/22:00077757
Název v anglickém jazyce Structural Insights into (Tere)phthalate-Ester Hydrolysis by a Carboxylesterase and Its Role in Promoting PET Depolymerization
Druh J - Recenzovaný odborný článek (Jimp, Jsc a Jost)
Poddruh J/A - Článek v odborném periodiku je obsažen v databázi Web of Science společností Thomson Reuters s příznakem „Article“, „Review“ nebo „Letter“ (Jimp)
Jazyk eng - angličtina
Vědní obor 10403 - Physical chemistry
Rok uplatnění 2022
Kód důvěrnosti údajů S - Úplné a pravdivé údaje o výsledku nepodléhající ochraně podle zvláštních právních předpisů.
Počet výskytů výsledku 3
Počet tvůrců celkem 21
Počet domácích tvůrců 3
Výčet všech uvedených jednotlivých tvůrců David Bednář (státní příslušnost: CZ - Česká republika, domácí tvůrce: A, vedidk: 2652773, orcid: 0000-0002-6803-0340)
Jiří Damborský (státní příslušnost: CZ - Česká republika, domácí tvůrce: A, vedidk: 1030175, orcid: 0000-0002-7848-8216)
Jan Mičan (státní příslušnost: CZ - Česká republika, domácí tvůrce: A, vedidk: 2709554)
Yufei Ao (státní příslušnost: DE - Spolková republika Německo)
Uwe T Bornscheuer (státní příslušnost: DE - Spolková republika Německo)
Yannik Brack (státní příslušnost: DE - Spolková republika Německo)
Christian G Feiler (státní příslušnost: DE - Spolková republika Německo)
Jian Gao (státní příslušnost: CN - Čínská lidová republika)
Xu Han (státní příslušnost: CN - Čínská lidová republika)
Michael Lalk (státní příslušnost: DE - Spolková republika Německo)
Michael Lammers (státní příslušnost: DE - Spolková republika Německo)
Qian Li (státní příslušnost: CN - Čínská lidová republika)
Weidong Liu (státní příslušnost: CN - Čínská lidová republika)
Karen Methling (státní příslušnost: DE - Spolková republika Německo)
Gottfried J Palm (státní příslušnost: DE - Spolková republika Německo)
Lara Pfaff (státní příslušnost: DE - Spolková republika Německo)
Gerlis Von Haugwitz (státní příslušnost: DE - Spolková republika Německo)
Gert Weber (státní příslušnost: DE - Spolková republika Německo)
Hongli Wei (státní příslušnost: CN - Čínská lidová republika)
Ren Wei (státní příslušnost: DE - Spolková republika Německo)
Manfred S Weiss (státní příslušnost: DE - Spolková republika Německo)
Popis výsledku v anglickém jazyce TfCa, a promiscuous carboxylesterase from Thermobifida fusca, was found to hydrolyze polyethylene terephthalate (PET) degradation intermediates such as bis(2-hydroxyethyl) terephthalate (BHET) and mono-(2-hydroxyethyl)-terephthalate (MHET). In this study, we elucidated the structures of TfCa in its apo form, as well as in complex with a PET monomer analogue and with BHET. The structure- function relationship of TfCa was investigated by comparing its hydrolytic activity on various ortho- and para-phthalate esters of different lengths. Structure-guided rational engineering of amino acid residues in the substrate-binding pocket resulted in the TfCa variant I69W/V376A (WA), which showed 2.6-fold and 3.3-fold higher hydrolytic activity on MHET and BHET, respectively, than the wild-type enzyme. TfCa or its WA variant was mixed with a mesophilic PET depolymerizing enzyme variant [ Ideonella sakaiensis PETase (IsPETase) PM] to degrade PET substrates of various crystallinity. The dual enzyme system with the wild-type TfCa or its WA variant produced up to 11-fold and 14-fold more terephthalate (TPA) than the single IsPETase PM, respectively. In comparison to the recently published chimeric fusion protein of IsPETase and MHETase, our system requires 10% IsPETase and one-fourth of the reaction time to yield the same amount of TPA under similar PET degradation conditions. Our simple dual enzyme system reveals further advantages in terms of cost-effectiveness and catalytic efficiency since it does not require time-consuming and expensive cross-linking and immobilization approaches.
Klíčová slova oddělená středníkem enzyme engineering;structure;carboxylesterase;dual enzyme system;plastic;PET hydrolysis
Stránka www, na které se nachází výsledek https://pubs.acs.org/doi/10.1021/acscatal.2c03772
DOI výsledku 10.1021/acscatal.2c03772
Odkaz na údaje z výzkumu -

Údaje o výsledku v závislosti na druhu výsledku

Název periodika ACS Catalysis
ISSN 2155-5435
e-ISSN -
Svazek periodika 12
Číslo periodika v rámci uvedeného svazku 24
Stát vydavatele periodika US - Spojené státy americké
Počet stran výsledku 12
Strana od-do 15259-15270
Kód UT WoS článku podle Web of Science 000898569200001
EID výsledku v databázi Scopus -
Způsob publikování výsledku A - Open Access
Předpokládaný termín zveřejnění plného textu výsledku -

Ostatní informace o výsledku

Předkladatel Fakultní nemocnice u sv. Anny v Brně
Dodavatel MSM - Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy (MŠMT)
Rok sběru 2023
Specifikace RIV/00159816:_____/22:00077757!RIV23-MSM-00159816
Datum poslední aktualizace výsledku 24.05.2023
Kontrolní číslo 192471313 ( v1.0 )

Informace o dalších výskytech výsledku dodaného stejným předkladatelem

Dodáno MZ v roce 2023 RIV/00159816:_____/22:00077757 v dodávce dat RIV23-MZ0-00159816

Informace o dalších výskytech výsledku dodaného ostatními předkladateli

Dodáno MŠMT v roce 2023 RIV/00216224:14310/22:00127611 v dodávce dat RIV23-MSM-14310___ předkladatelem Masarykova univerzita / Přírodovědecká fakulta

Odkazy na výzkumné aktivity, při jejichž řešení výsledek vznikl

Projekt podporovaný MŠMT v programu LM LM2018131 - Česká národní infrastruktura pro biologická data (2020 - 2022)
Vyhledávání ...