| Identifikační kód |
RIV/00027006:_____/10:00001292 |
| Název v anglickém jazyce |
Comparative analyses of proteolytic activities in seven species of synanthropic acaridid mites |
| Druh |
J - Recenzovaný odborný článek (Jimp, Jsc a Jost) |
| Poddruh |
- |
| Jazyk |
eng - angličtina |
| Obor - skupina |
C - Chemie |
| Obor |
CE - Biochemie |
| Rok uplatnění |
2010 |
| Kód důvěrnosti údajů |
S - Úplné a pravdivé údaje o výsledku nepodléhající ochraně podle zvláštních právních předpisů. |
| Počet výskytů výsledku |
3 |
| Popis výsledku v anglickém jazyce |
Microplate assays with 96 wells were optimized to screen proteolytic activities in mite homogenates. Whole-mite extracts of seven species of mites exhibited non-specific proteolytic activity in buffers from pH 2 to 12, and three peaks of highest activityat pH 3, 5-6, and 10 were distinguished. The reducing agent Tris(2-carboxyethyl) phosphine hydrochloride decreased general proteolytic activity on azocasein at pH 5 and 6. The results obtained on two non-specific substrates, azocasein and azoalbumin, showed highly different ranks of the species at pH 5 and 6. Evidence of the presence of proteolytic activities on all tested substrates and in all the tested mite homogenates suggests that the proteolytic activities may contribute to allergenicity. Poor orundetected hydrolytic activities of mite extracts toward substrates for keratin and collagen at digestive pH underline the importance of ecological interactions between mites and microorganisms in the utilization of such substrates. |
| Klíčová slova oddělená středníkem |
protease; digestion; enzyme; allergen; synanthropic acaridid mite |
| Stránka www, na které se nachází výsledek |
- |
| Odkaz na údaje z výzkumu |
- |