Informační systém výzkumu,
vývoje a inovací

Rejstřík informací o výsledcích

Jednoduché vyhledávání

Zpět na hledáníRedesigning Protein Cavities as a Strategy for Increasing Affinity in Protein-Protein Interaction: Interferon-gamma Receptor 1 as a Model (2015)výskyt výsledku

Identifikační kód RIV/86652036:_____/15:00447258
Název v anglickém jazyce Redesigning Protein Cavities as a Strategy for Increasing Affinity in Protein-Protein Interaction: Interferon-gamma Receptor 1 as a Model
Druh J - Recenzovaný odborný článek (Jimp, Jsc a Jost)
Poddruh -
Jazyk eng - angličtina
Obor - skupina E - Biovědy
Obor EB - Genetika a molekulární biologie
Rok uplatnění 2015
Kód důvěrnosti údajů S - Úplné a pravdivé údaje o výsledku nepodléhající ochraně podle zvláštních právních předpisů.
Počet výskytů výsledku 3
Počet tvůrců celkem 7
Počet domácích tvůrců 7
Výčet všech uvedených jednotlivých tvůrců Lada Biedermannová (státní příslušnost: CZ - Česká republika, domácí tvůrce: A, vedidk: 2785056)
Jiří Černý (státní příslušnost: CZ - Česká republika, domácí tvůrce: A, vedidk: 5461162)
Tatsiana Charnavets (státní příslušnost: CZ - Česká republika, domácí tvůrce: A, vedidk: 1394959)
Pavel Mikulecký (státní příslušnost: CZ - Česká republika, domácí tvůrce: A, vedidk: 3270505)
Bohdan Schneider (státní příslušnost: CZ - Česká republika, domácí tvůrce: A, vedidk: 5185599)
Peter Šebo (státní příslušnost: CZ - Česká republika, domácí tvůrce: A, vedidk: 1076329)
Jiří Zahradník (státní příslušnost: CZ - Česká republika, domácí tvůrce: A, vedidk: 1707922)
Popis výsledku v anglickém jazyce Combining computational and experimental tools, we present a new strategy for designing high affinity variants of a binding protein. The affinity is increased by mutating residues not at the interface, but at positions lining internal cavities of one ofthe interacting molecules. Filling the cavities lowers flexibility of the binding protein, possibly reducing entropic penalty of binding. The approach was tested using the interferon-gamma receptor 1 (IFN gamma R1) complex with IFN gamma as a model. Mutations were selected from 52 amino acid positions lining the IFN gamma R1 internal cavities by using a protocol based on FoldX prediction of free energy changes. The final four mutations filling the IFN gamma R1 cavities and potentially improving the affinity to IFN gamma were expressed, purified, and refolded, and their affinity towards IFN gamma was measured by SPR. While individual cavity mutations yielded receptor constructs exhibiting only slight increase of affinity compared to WT,
Klíčová slova oddělená středníkem CONFORMATIONAL ENTROPY; MOLECULAR RECOGNITION; BINDING-AFFINITY
Stránka www, na které se nachází výsledek -
DOI výsledku 10.1155/2015/716945
Odkaz na údaje z výzkumu -

Údaje o výsledku v závislosti na druhu výsledku

Název periodika BioMed Research International
ISSN 2314-6133
e-ISSN -
Svazek periodika 716945
Číslo periodika v rámci uvedeného svazku 28 April 2015
Stát vydavatele periodika US - Spojené státy americké
Počet stran výsledku 12
Strana od-do
Kód UT WoS článku podle Web of Science 000354293900001
EID výsledku v databázi Scopus -
Způsob publikování výsledku -
Předpokládaný termín zveřejnění plného textu výsledku -

Ostatní informace o výsledku

Předkladatel Biotechnologický ústav AV ČR, v. v. i.
Dodavatel AV0 - Akademie věd České republiky (AV ČR )
Rok sběru 2016
Specifikace RIV/86652036:_____/15:00447258!RIV16-AV0-86652036
Datum poslední aktualizace výsledku 11.05.2016
Kontrolní číslo 191770292 ( v1.0 )

Informace o dalších výskytech výsledku dodaného stejným předkladatelem

Dodáno MŠMT v roce 2016 RIV/86652036:_____/15:00447258 v dodávce dat RIV16-MSM-86652036/01:1
Dodáno GA ČR v roce 2016 RIV/86652036:_____/15:00447258 v dodávce dat RIV16-GA0-86652036/01:1

Odkazy na výzkumné aktivity, při jejichž řešení výsledek vznikl

Podpora / návaznosti Institucionální podpora na rozvoj výzkumné organizace
Vyhledávání ...