Informační systém výzkumu,
vývoje a inovací

Centrální evidence projektů

Jednoduché vyhledávání

Zpět na hledáníGA15-11851S - Molekulární mechanismus proteinového transportu pomocí bakteriálního sekrečního aparátu typu I (2015-2017, GA0/GA)

Identifikační kód GA15-11851S
Důvěrnost údajů S - Není předmětem státního či obchodního tajemství a data lze v souladu s právními předpisy poskytnout do veřejně přístupných informačních systémů včetně mezinárodních
Název projektu v původním jazyce Molekulární mechanismus proteinového transportu pomocí bakteriálního sekrečního aparátu typu I
Název projektu anglicky Molecular mechanism of protein translocation through the bacterial Type I secretion system
RAiD - Research Activity Identifier -
Poskytovatel GA0 - Grantová agentura České republiky (GA ČR)
Program GA - Standardní projekty  (1993 - 2050)
Kategorie VaV ZV - Základní výzkum
Hlavní obor - skupina E - Biovědy
Hlavní obor EE - Mikrobiologie, virologie
Vedlejší obor -
Další vedlejší obor -
Zahájení řešení 01.01.2015
Ukončení řešení 31.12.2017
Datum posledního uvolnění účelové podpory 05.04.2017
Číslo smlouvy 15-11851S
Poslední stav řešení U - Ukončený (rok ukončení projektu < rok sběru dat, v roce sběru dat již není financován ze SR)
tis. Kč **
Finance projektu
201520162017celkem
Výše podpory z národních zdrojů2 351 000,0023512 351 000,0023512 351 000,0023517 053 000,007053
Výše podpory z veřej. zahraničních zdrojů ***0,0000,0000,0000,000
Celkové uznané náklady2 351 000,0023512 351 000,0023512 351 000,0023517 053 000,007053
Typčerpanéčerpanéčerpané

** Finance v tisících Kč jsou automaticky zaokrouhleny z částky v jednotkách Kč s přesností na 2 desetinná místa
*** Výše podpory z veřejných zahraničních zdrojů je sledována od období sběru 2020

Zobrazit skutečně čerpané finance projektu z národních zdrojů »

Druh soutěže VS - Veřejná soutěž
Veřejná soutěž ve výzkumu, vývoji a inovacích SGA0201500001 - Veřejná soutěž (GA0/GA)
Cíle řešení v původním jazyce Sekreční aparát typu I (T1SS) u Gram-negativních bakterií napomáhá sekreci mnoha faktorů virulence, mezi které patří skupina RTX proteinů s charakteristickou C-koncovou vápník-vázající doménou. Cílem projektu je objasnit strukturní podstatu vápníkem-zprostředkovaného sbalování RTX domén a jejich úlohu během transportu RTX toxinů přes buněčnou stěnu bakterií. Určení trojrozměrné struktury C-koncových fragmentů modelových RTX toxinů (CyaA, HlyA) nám pomůže pochopit nejen molekulární podstatu vápníkem-zprostředkovaného sbalování RTX domén, ale i celkový konformační přechod molekul toxinů z rozvolněného do plně strukturovaného stavu, jenž je vyžadován pro interakci RTX toxinů s povrchem cílových buněk. V projektu dále bude testována hypotéza, že sbalování C-koncové RTX domény na vnější straně bakteriální stěny vytváří molekulární hnací sílu, která zrychluje kinetiku ATP-dependentní translokace RTX proteinů pomocí T1SS. Potvrzení tohoto mechanismu kombinujícího ‘prostrkování‘ a ‘vytahování’ RTX proteinů skrz buněčnou stěnu nám poskytne úplně nový náhled na funkci T1SS aparátu.
Cíle řešení v anglickém jazyce Type I secretion system (T1SS) of Gram-negative bacteria allows secretion of many virulence factors that belong to a large family of RTX (Repeat in ToXin) proteins characterized by the C-terminal calcium-binding repeats. We shall investigate the structure-function relationships underlying the folding of RTX repeats and their role in secretion of RTX toxins across the bacterial cell envelope. Three-dimensional structures of the C-terminal parts of model toxins (CyaA, HlyA) enable us to provide a detailed insight into molecular basis of a calcium-dependent folding of RTX domains and conformational switch from an unfolded into a folded state required for interaction of RTX toxins with host cell membranes. We shall examine the hypothesis that folding of the RTX repeats concomitantly to its export through the Type 1 secretion system (T1SS) apparatus contributes a 'pull' component and generates a molecular driving force that improves the kinetics of ATP-energized secretion of RTX proteins. The proposed research is expected to yield a novel 'push-pull' paradigm of T1SS mode of action.
Klíčová slova v anglickém jazyce RTX toxins;adenylate cyclase toxin;hemolysin;T1SS;Bordetella pertussis
Kontrolní číslo stavu projektu v letech 2015: 187147031
2016: 190574106 ( v1.0 )
2017: 190676942 ( v1.0 )
2018: 190689636 ( v1.0 )
Datum dodání posledního záznamu o projektu 04.05.2018
Systémové označení dodávky dat CEP18-GA0-GA-U/02:1

Účastníci projektu

Počet příjemců 1
Počet dalších účastníků projektu 0
Příjemce Mikrobiologický ústav AV ČR, v. v. i.
ŘešitelMgr. Ladislav Bumba, Ph.D. (státní příslušnost: CZ - Česká republika, vedidk: 1701444)

tis. Kč **
Finance účastníků projektuPoznámka: Finance účastníků projektu jsou sledovány od roku 2007, investiční prostředky od roku 2013, prostředky ze zahraničních zdrojů od roku 2020

Celkové uznané náklady201520162017
Mikrobiologický ústav AV ČR, v.v.i.2 351 000,0023512 351 000,0023512 351 000,002351
Výše podpory z národních zdrojů201520162017
Mikrobiologický ústav AV ČR, v.v.i.2 351 000,0023512 351 000,0023512 351 000,002351
Výše podpory z veřejných zahraničních zdrojů201520162017
Mikrobiologický ústav AV ČR, v.v.i.0,0000,0000,000
Investiční prostředky z podpory ze státního rozpočtu na účastníka v daném roce201520162017
Mikrobiologický ústav AV ČR, v.v.i.0,0000,0000,000

** Finance v tisících Kč jsou automaticky zaokrouhleny z částky v jednotkách Kč s přesností na 2 desetinná místa

Zobrazit skutečně čerpané prostředky z národních zdrojů na účastníka »

Výsledky projektu v RIV

Počet výsledků projektu v RIV celkem 12
Výsledek druhu J RIV/61388971:_____/15:00443559 - Ca2+ Binding Protein S100A1 Competes with Calmodulin and PIP2 for Binding Site on the C-Terminus of the TPRV1 Receptor (2015)
Výsledek druhu J RIV/61388971:_____/15:00444555 - Interaction of Bordetella adenylate cyclase toxin with complement receptor 3 involves multivalent glycan binding (2015)
Výsledek druhu J RIV/61388971:_____/15:00446449 - PIP2 and PIP3 interact with N-terminus region of TRPM4 channel (2015)
Výsledek druhu J RIV/61388971:_____/15:00451704 - Bordetella adenylate cyclase toxin: a unique combination of a pore-forming moiety with a cell-invading adenylate cyclase enzyme (2015)
Výsledek druhu J RIV/61388971:_____/15:00454381 - Characterization of the part of N-terminal PIP2 binding site of the TRPM1 channel (2015)
Výsledek druhu J RIV/61388971:_____/15:00455882 - Molecular mechanism for the action of the anti-CD44 monoclonal antibody MEM-85 (2015)
Výsledek druhu J RIV/61388971:_____/15:00456423 - Bordetella adenylate cyclase toxin is a unique ligand of the integrin complement receptor 3 (2015)
Výsledek druhu J RIV/61388971:_____/16:00462041 - Calcium-Driven Folding of RTX Domain beta-Rolls Ratchets Translocation of RTX Proteins through Type I Secretion Ducts (2016)
Výsledek druhu J RIV/61388971:_____/16:00464520 - Negatively charged residues of the segment linking the enzyme and cytolysin moieties restrict the membrane-permeabilizing capacity of adenylate cyclase toxin (2016)
Výsledek druhu J RIV/61388971:_____/17:00473584 - Structural basis of the interaction between the putative adhesion-involved and iron-regulated FrpD and FrpC proteins of Neisseria meningitidis (2017)
Výsledek druhu J RIV/61388971:_____/17:00477945 - The conserved tyrosine residue 940 plays a key structural role in membrane interaction of Bordetella adenylate cyclase toxin (2017)
Výsledek druhu J RIV/61388971:_____/18:00494800 - Bordetella pertussis and Bordetella bronchiseptica filamentous hemagglutinins are processed at different sites (2018)

Hodnocení dokončeného projektu

Hodnocení výsledků V - Vynikající výsledky projektu (s mezinárodním významem atd.)
Zhodnocení výsledků řešení česky Hlavním přínosem tohoto projektu je strukturní a funkční charakterizace C-koncové domény adenylát cyklázového toxinu a její úloha při sekreci celého toxinu do vnějšího prostředí gram-negativní bakterie Bordetella pertussis. Projekt velmi systematicky mapuje procesy spojené s virulencí a nabízí vysvětlení. Cíle projektu splněny jako vynikající.
Vyhledávání ...