Identifikační kód |
GA15-11851S |
Důvěrnost údajů |
S - Není předmětem státního či obchodního tajemství a data lze v souladu s právními předpisy poskytnout do veřejně přístupných
informačních systémů včetně mezinárodních |
Název projektu v původním jazyce |
Molekulární mechanismus proteinového transportu pomocí bakteriálního sekrečního aparátu typu I |
Název projektu anglicky |
Molecular mechanism of protein translocation through the bacterial Type I secretion system |
RAiD - Research Activity Identifier |
- |
Poskytovatel |
GA0 - Grantová agentura České republiky (GA ČR) |
Program |
GA - Standardní projekty (1993 - 2050) |
Kategorie VaV |
ZV - Základní výzkum |
Hlavní obor - skupina |
E - Biovědy |
Hlavní obor |
EE - Mikrobiologie, virologie |
Vedlejší obor |
- |
Další vedlejší obor |
- |
Zahájení řešení |
01.01.2015 |
Ukončení řešení |
31.12.2017 |
Datum posledního uvolnění účelové podpory |
05.04.2017 |
Číslo smlouvy |
15-11851S |
Poslední stav řešení |
U - Ukončený (rok ukončení projektu < rok sběru dat, v roce sběru dat již není financován ze SR) |
Finance projektu | 2015 | 2016 | 2017 | celkem |
---|
Výše podpory z národních zdrojů | 2 351 000,002351 | 2 351 000,002351 | 2 351 000,002351 | 7 053 000,007053 | Výše podpory z veřej. zahraničních zdrojů *** | 0,000 | 0,000 | 0,000 | 0,000 | Celkové uznané náklady | 2 351 000,002351 | 2 351 000,002351 | 2 351 000,002351 | 7 053 000,007053 | Typ | čerpané | čerpané | čerpané | |
** Finance v tisících Kč jsou automaticky zaokrouhleny z částky v jednotkách Kč s přesností na 2 desetinná místa *** Výše podpory z veřejných zahraničních zdrojů je sledována od období sběru 2020
|
Zobrazit skutečně čerpané finance projektu z národních zdrojů »
Skutečně čerpané finance projektu z národních zdrojů | 2015 | 2016 | 2017 | celkem |
---|
Finance | 2 351 000,002351 | 2 351 000,002351 | 2 351 000,002351 | 7 053 000,007053 |
|
Druh soutěže |
VS - Veřejná soutěž |
Veřejná soutěž ve výzkumu, vývoji a inovacích |
SGA0201500001 - Veřejná soutěž (GA0/GA) |
Cíle řešení v původním jazyce |
Sekreční aparát typu I (T1SS) u Gram-negativních bakterií napomáhá sekreci mnoha faktorů virulence, mezi které patří skupina RTX proteinů s charakteristickou C-koncovou vápník-vázající doménou. Cílem projektu je objasnit strukturní podstatu vápníkem-zprostředkovaného sbalování RTX domén a jejich úlohu během transportu RTX toxinů přes buněčnou stěnu bakterií. Určení trojrozměrné struktury C-koncových fragmentů modelových RTX toxinů (CyaA, HlyA) nám pomůže pochopit nejen molekulární podstatu vápníkem-zprostředkovaného sbalování RTX domén, ale i celkový konformační přechod molekul toxinů z rozvolněného do plně strukturovaného stavu, jenž je vyžadován pro interakci RTX toxinů s povrchem cílových buněk. V projektu dále bude testována hypotéza, že sbalování C-koncové RTX domény na vnější straně bakteriální stěny vytváří molekulární hnací sílu, která zrychluje kinetiku ATP-dependentní translokace RTX proteinů pomocí T1SS. Potvrzení tohoto mechanismu kombinujícího ‘prostrkování‘ a ‘vytahování’ RTX proteinů skrz buněčnou stěnu nám poskytne úplně nový náhled na funkci T1SS aparátu. |
Cíle řešení v anglickém jazyce |
Type I secretion system (T1SS) of Gram-negative bacteria allows secretion of many virulence factors that belong to a large family of RTX (Repeat in ToXin) proteins characterized by the C-terminal calcium-binding repeats. We shall investigate the structure-function relationships underlying the folding of RTX repeats and their role in secretion of RTX toxins across the bacterial cell envelope. Three-dimensional structures of the C-terminal parts of model toxins (CyaA, HlyA) enable us to provide a detailed insight into molecular basis of a calcium-dependent folding of RTX domains and conformational switch from an unfolded into a folded state required for interaction of RTX toxins with host cell membranes. We shall examine the hypothesis that folding of the RTX repeats concomitantly to its export through the Type 1 secretion system (T1SS) apparatus contributes a 'pull' component and generates a molecular driving force that improves the kinetics of ATP-energized secretion of RTX proteins. The proposed research is expected to yield a novel 'push-pull' paradigm of T1SS mode of action. |
Klíčová slova v anglickém jazyce |
RTX toxins;adenylate cyclase toxin;hemolysin;T1SS;Bordetella pertussis |
Kontrolní číslo stavu projektu v letech |
2015: 187147031 2016: 190574106 ( v1.0 ) 2017: 190676942 ( v1.0 ) 2018: 190689636 ( v1.0 ) |
Datum dodání posledního záznamu o projektu |
04.05.2018 |
Systémové označení dodávky dat |
CEP18-GA0-GA-U/02:1 |